Blick hinter die Kulissen: Kamera läuft. Und Action!

WissenschaftlerInnen der Universität Bonn ist es erstmals gelungen, Enzyme "bei der Arbeit" zu fotografieren. Das Verfahren hilft dabei, die Funktionsweise von Biomolekülen besser zu verstehen. Auch bieten sich neue Möglichkeiten, Enzymstörungen und -defekte aufzuklären, so die Hoffnung der ForscherInnen.

Erstmals Enzyme "bei der Arbeit" fotografiert.

WissenschaftlerInnen der Universität Bonn ist es erstmals gelungen, Enzyme "bei der Arbeit" zu fotografieren. Das Verfahren hilft dabei, die Funktionsweise von Biomolekülen besser zu verstehen. Auch bieten sich neue Möglichkeiten, Enzymstörungen und -defekte aufzuklären, so die Hoffnung der ForscherInnen.

Sofern wir heute überhaupt die Struktur eines Moleküls kennen, dann ist alles, was wir darüber wissen, meist nur ein Standbild. Wie sich beispielsweise ein Enzym in Aktion verhält, welche Teile dabei aufeinander zugehen oder sich auch voneinander entfernen, vermag ein solches Bild nicht auszudrücken.

Enzyme verfügen über katalytische Zentren, die die eigentliche Arbeit verrichten, z. B. Proteinketten ähnlich einer Schere spalten. "Während dieses Vorgangs ändert sich in der Regel die dreidimensionale Struktur eines Enzyms“, erklärte Prof. Dr. Olav Schiemann vom Institut für Physikalische und Theoretische Chemie der Universität Bonn. "Normalerweise lassen sich diese Konformationsänderungen nicht oder nur mit großem Aufwand sichtbar machen. Das macht es oft schwierig, die Enzym-Aktivität nachzuvollziehen.“ Nun ist es den WissenschaftlerInnen jedoch gelungen, eine neuartige Methode zu entwickeln, mit der die Bewegungen von Teilen eines Enzyms im Laufe der Katalyse im wahrsten Sinne des Wortes "bei der Arbeit" fotografiert werden können.

"Ausgeflipptes" Forschungsprojekt

Gängige Bildgebungsverfahren sind dafür eigentlich ungeeignet, aber mithilfe "ausgeflippter Ionen" lässt sich dieser Umstand wohl zufriedenstellend lösen. Für ihre Weiterentwicklung nutzten die ForscherInnen die Tatsache, dass Hochspin-Ionen sich wie kleine Elektromagnete verhalten. Zudem können sie zufällig ihre Polung ändern – sie „flippen“ also regelrecht aus: Das bedeutet bei Ionen, der Nordpol wird zum Süd- und der Süd- zum Nordpol.

Dieses Phänomen lässt sich für die Abstandsmessung nutzen. Dazu verknüpfen die Wissenschaftler das Enzym mit bestimmten chemischen Verbindungen, die ebenfalls elektromagnetische Eigenschaften haben. "Wenn die Hochspin-Ionen flippen, reagieren diese kleinen Elektromagnete auf das veränderte Magnetfeld in ihrer Umgebung, indem sie ebenfalls ihre Polung ändern“, so die ForscherInnen. Wann und wie sie das machen, hängt unter anderem von der Entfernung zum Hochspin-Ion ab. Die Distanz zwischen den beiden lässt sich damit sehr genau bestimmen.
 

Vom Standbild zum Bewegtbild

Dem Enzym wirklich bei der Arbeit zusehen können die WissenschaftlerInnen aber noch nicht. "Momentan arbeiten wir noch mit tiefgekühlten Zellen“, sagte Schiemann. „Diese enthalten zahlreiche Enzyme, die zu unterschiedlichen Zeitpunkten der katalytischen Reaktion eingefroren wurden. Wir erhalten also keinen Film, sondern eine Reihe von Standbildern."

"Wir arbeiten aber schon an der nächsten Verbesserung“, betonte der Chemiker: "Der räumlichen Vermessung von Biomolekülen in Zellen und bei Raumtemperatur.“ Die ForscherInnen erhoffen sich so auch Einblicke in die Entstehung bestimmter Erkrankungen, die durch Funktionsstörungen von Enzymen ausgelöst werden.

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